Категории:

Мимср методичка №49 Фармация Диетология. Раздельное питание. Бапд. Белки. Диетология. Раздельное питание. Бапд. Белки

Поиск по сайту:


Скачать 18.45 Mb.
страница1/90
Дата14.03.2012
Размер18.45 Mb.
ТипМетодичка
Содержание
Меню для бизнес-леди
Белки — сложные азотосодержащие полимеры
Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества
А. Кессель-Майер
Г. Мульдеру
Открытие аминокислот в составе белков
Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют
Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции к
Состав и строение Пептидная связь
Все входящие в пептидную связь атомы располагаются в одной плоскости (планарная конфигурация).
Третичная структура
Химические и физические свойства Несмотря на внешнее несходство, различные представители белков обладают некоторыми общими свойс
Белки Схема практического значения белков Каталитическая (ферментативная) функция
Наилучшая пища
Раздельное питание — Белки
Раздельное питание — белки
Белок животного происхождения
Молочный белок (лактопротеин)
Белок растительного происхождения
Раздельное питание — основные элементы пищи
...
Полное содержание
Подобный материал:
  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   90


МИМСР

Методичка № 49 Фармация

Диетология. Раздельное питание. БАПД.

Белки.


Диетология. Раздельное питание. БАПД.

Белки.

БАД - это то, чего не хватает нам в пище?



Кто из нас не мечтает укрепить здоровье и продлить отпущенный природой срок жизни? Для этих целей вроде бы и выпускаются различные биологически активные добавки (БАДы). О них ходит множество мифов. Кто-то считает их панацеей от всего, кто-то убежден, что они не дают никакого эффекта, а их производители - шарлатаны…




Так что же такое БАДы и как правильно их принимать? С этим вопросом обратилась к Одре Дэвис – директору направления по улучшению качества пищевых продуктов канадского Института Здоровья Nutrilite .

- Относятся ли БАДы к разряду медикаментозных препаратов?

- Биологически активные добавки к пище – не лекарства. Но использовать их в комплексе с лекарственными средствами вполне разумно и оправданно. Они помогают оздоровить организм, сократить длительность болезни, снизить риск развития осложнений и обострений, позволяют увеличить продолжительность жизни. Лекарства хороши, когда человек уже заболел. А БАДы применяются как средства профилактики, предупреждения болезней. Ведь, за исключением травм и инфекций, болезнь никогда не возникает внезапно. Зачастую развитие заболевания являет собой длительный процесс, на протяжении которого организм пытается бороться с патологическими изменениями… Если в это время прибегнуть к БАДам, возможно, удастся восстановить нормальную работу органов еще до того, как нарушения станут очевидны.

- Вызывают ли пищевые добавки привыкание?

- Физиологического привыкания не вызывают. Но есть люди, «зацикленные» на приеме различных витаминов, добавок и лекарств. На самом деле в состав добавок входят вещества, которые должны присутствовать в нашем ежедневном рационе. Но мало кто из нас умеет питаться рационально. Вот и бежим покупать БАДы!

- Могут ли добавки заменить обычное питание? Как правильно их применять?

- БАДы являются именно добавками к пище, а не ее заменителями. С их помощью организм адаптируется к воздействию различных внешних и внутренних факторов. Биодобавки и витаминно-минеральные комплексы рекомендуется принимать регулярно в осенно-зимне-весенний период, когда организм















ослаблен непогодой и гиповитоминозами. Кроме того, они могут оказать незаменимую помощь в восстановлении после стрессов и физических нагрузок.

- А что входит в их состав?

- БАДы включают в себя компоненты животного, растительного и минерального происхождения. В их состав могут входить как природные ингредиенты, так и соединения, полученные биотехнологическими или химическими методами. Могу с уверенностью сказать, что генетически модифицированные продукты при производстве биологически активных добавок не используются. В России утвержден и действует список из 190 разрешенных компонентов. Есть и перечень запрещенных: это, во-первых, сильнодействующие психотропные и ядовитые вещества, а также вещества, не являющиеся аналогами элементов нашего пищевого рациона, неприродные синтетические продукты, гормоны и ряд других…

- Есть ли у БАДов противопоказания, и в каких случаях необходимо посоветоваться с врачом, прежде чем их принимать?

- Предупреждения о возможных противопоказаниях потребитель может прочитать на этикетке к препарату. В России БАДы обязательно проходят государственную регистрацию. Но за консультацией к врачу не мешает обратиться, если вы беременны, кормите грудью, а также, если препарат предназначается для ребенка. Стоит помнить и о том, что у разных людей организм может по-разному реагировать на те или иные продукты и препараты, даже, на первый взгляд, безвредные. Поэтому совет грамотного специалиста никогда не помешает.

^ Меню для бизнес-леди

Не только определённые препараты и растения помогают мозгу и повышают его работоспособность. Важно то, как вы питаетесь, что входит в ваш рацион, когда силы истощены.

"Я – бизнес-леди, кручусь между учебой, работой и семьей. Подскажите, есть ли средства, которые помогут активизировать память и интеллект и в то же время сохранить спокойствие?"
«Сообразительные» БАДы
Есть большая группа препаратов, которых называют адаптогенами растительного происхождения. Это элеутерококк, женьшень, родиола розовая, или золотой корень. Они повышают приспособительные возможности человека, его устойчивость к стрессам, помогают справляться с депрессией и хронической усталостью, улучшают работу мозга и внимание. Из этих растений готовят настои и спиртовые настойки, отвары. Они входят в состав БАДов и различных бальзамов, среди которых известный "Биттнер", "Гербамарин", бальзамы "Ишимский" и "Демидовский", а также витаминно-минеральных комплексов "Витамакс" и "Геримакс".
Казалось бы, все очень просто. Почувствовал, что утомляешься, работоспособность на нуле – значит, пора принимать бальзам или биодобавку. Но простым все кажется только на первый взгляд. За прилив сил и повышение умственной активности с помощью адаптеров человек иногда расплачивается бессонницей и перевозбуждением. Необходимо обязательно учитывать особенности сердечно-сосудистой системы и индивидуальную реакцию организма.
Адаптогены прежде всего полезны гипотоникам, людям с пониженным артериальным давлением. А вот потенциальным гипертоникам – тем, у кого в стрессовой ситуации выброс адреналина приводит к повышению артериального давления, – прием адаптогенов может сослужить плохую службу.
Эти средства могут спровоцировать у таких людей, от природы энергичных и беспокойных, тревожность, суетливость, чрезмерную возбудимость и как следствие – нарушение сна и повышение давления.
Как же быть в таких случаях? Есть одно удивительное растение гинкго билоба. Ученые особо заинтересовались этим растением после трагедии в Хиросиме, когда многие растения погибли, а гинго билоба выжило и зазеленело. По своему воздействию на организм человека экстракт листьев гинкго билоба сравнивают с "молодильным яблоком". Он обладает высокой антиоксидантной активностью, в том числе в отношении тканей головного мозга.
Сейчас разные фирмы делают препараты на основе этого растения : Танакан, Билобил, Мемоплант, Гинкго Билоба. Они стимулируют память. Поэтому особенно рекомендуются при повышенных умственных нагрузках. Эти средства улучшают движение крови по сосудам, усиливают снабжение головного мозга кислородом, нормализуют артериальное давление, лечат неврозы, сниженный фон настроения. Сегодня это удивительное растение служит прекрасным и надёжным средством профилактики старения мозга.
Есть также много хороших БАДов, повышающих мозговую активность. Например, "Антиокс" содержит экстракт виноградной выжимки, витамин С, экстракт гинкго билобы, селен, цинк, бета-каротин. В состав "Хромвитала" входит элеутерококк, спирулина, кола, витамин С, хром.
Для снятия напряжения и тревоги перед экзаменом можно порекомендовать "Пакс" из этой же серии энергичных БАДов. В состав добавки входят мелисса, лаванда, все витамины группы В, кальций и магний. Ее можно назвать антистрессовым комплексом и общеукрепляющим средством. Обладая успокоительным действием, "Пакс" не снижает скорость мыслительных процессов.
Обратите внимание на отечественный препарат "Глицин". Он успокаивает, лёгок в применении, доступен по цене.
Интересен кальциево-магниевый витаминный комплекс "Берокка". В этом препарате представлена группа витаминов В, высокое содержание витамина С. Он хорош при высокой умственной нагрузке, быстро снимает усталость, утомляемость. Это активный помощник при головной боли напряжения, неврозе, депрессиях, когда потребляется много энергии на внутренние переживания.
"Доппельгерц энерготоник" показан при интенсивных физических, умственных и эмоциональных нагрузках. В его состав входят комплекс поливитаминов и минеральных солей, настойки зверобоя, тысячелистника, валерианы, померанца и других целебных трав.

^ Белки — сложные азотосодержащие полимеры, мономерами которых служат аминокислоты. Аминокислотный состав различных белков неодинаков и является важнейшей характеристикой каждого белка, а также критерием его ценности в питании.

Аминокислоты — органические соединения, в которых имеются две функциональные группы — карбоксильная (—СООН—), определяющая кислотные свойства молекул, и аминогруппа (—NН2—), придающая этим соединениям основные свойства. В состав белка с наибольшим постоянством входят 20 аминокислот:

Незаменимые аминокислоты

Заменимые аминокислоты

1. Изолейцин

1. Глицин

2. Лейцин

2. Аланин

3. Лизин

3. Серин

4. Метионин

4. Глутаминовая к-та

5. Фенилаланин

5. Глутамин

6. Треонин

6. Аспарагиновая к-та

7. Триптофан

7. Аспарагин

8. Валин

8. Аргинин

9. Гистидин

9. Пролин




10. Цистин




11. Тирозин

Потебность человека в белках и аминокислотах
В мире не существует единых представлений о количественной характеристике этих норм даже применительно к близким категориям населения. Тем более, что мы знаем о дополнительном синтезе аминокислот в толстом кишечнике, которые вообще не учитываются при составлении белковых норм.

Человек растет, и его надо кормить — факт, не требующий особых комментариев. Поэтому сегодня так называемая «белковая проблема» не менее важна, чем изыскание новых источников энергии и сырья... Ученые всего мира тщательно изучают известные источники белка: дрожжи и плесень, микроскопические грибы и бактерии, водоросли, мицелий высших грибов и высших растений. Но вот парадокс: белковая проблема волнует кого угодно, кроме... папуасов Новой Гвинеи. Почему же? А вот почему. До сих пор считалось (это отражено в учебниках по питанию), что в ежедневном рационе должно быть уж никак не меньше белка, чем организм требует, а для молодого, растущего человека — даже больше. Папуасы же это правило успешно игнорируют на протяжении всей жизни. Ученые, взявшиеся за исследование их пищи, были поражены: оказалось, что они даже не обеспечивают „белкового равновесия", то есть папуас потребляет с пищей 20—30 граммов белка, расходуя в полтора раза больше! Не из воздуха же он берет недостающие 10—15 граммов?

^ Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки - основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному - повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 1012 - 1013 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например , процессы обмена веществ ( пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц ( актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий), покровы организма ( кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества.

Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» ( в переводе с греческого protos - первый, первичный) , предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил , что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом , который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки.

Ф. Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни“.

Исследование белков

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д'Аламбера.

С этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер. В 1759 г. ^ А. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В 1762 г. А. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока . Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин. В 1780 г. Ф. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или глицин, при гидролизе фибрина из мяса - лейцин и при разложении шерсти - также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику ^ Г. Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Эту единицу, которой приписывался состав 2C8H12N2 + 50, Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию - теорией протеина.Позднее состав протеина был уточнен - C40H62N10O12; дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор. Формула белков, предложенная Мульдером в 1838 г., выглядела так:

белок сыворотки крови 10Pr S2P

белок куриных яиц 10Pr SP

фибрин 10Pr SP

казеин 10Pr S

клейковина растений 10Pr S2

кристаллин (из хрусталика глаза) 15Рг

Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы.

В ходе проверки «теории протеина» были резко расширены химические исследования белков, и в этом приняли участие выдающиеся химики того времени Ю. Либих и Ж. Дюма. Ю. Либих, поддерживавший в принципе идею протеиновой единицы, уточнил формулу протеина C48H72N12O14, Ж. Дюма предложил свой вариант C48H74 N 12О15 -, однако Г. Мульдер отстаивал правильность составленной им формулы. Его поддерживал И. Берцелиус, изложивший теорию протеина в качестве единственной теории строения белка в знаменитом учебнике химии (1840), что означало полное признание и торжество концепции Г. Мульдера.

Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих, он планировал начать широкие исследования структуры белков и даже изучил продукты распада белковых веществ. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина (C36H50N8O10), но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. Теория протеина стала достоянием истории, однако ее значение непреходяще, ибо она стимулировала химические исследования белков, сделала белки одним из главных объектов бурно развивающейся химии природных веществ.

^ Открытие аминокислот в составе белков







Аминокислота

Год

Источник

Кто впервые выделил




Глицин

1820

Желатина

А. Браконно




Лейцин

1820

Мышечные волокна

А, Браконно




 

1839

Фибрин шерсти

Г. Мульдер




Тирозин

1848

Казеин

Ф. Бопп




Серии

1865

Шелк

Э. Крамер




Глутаминовая кислота

1866

Растительные белки

Г. Риттхаузен




Аспарагиновая кислота

1868

Конглутин, легумин (ростки спаржи)

Г. Риттхаузен




Фенилаланин

1881

Ростки люпина

Э. Шульце, И, Барбьери




Аланин

1888

Фиброин шелка

Т. Вейль




Лизин

1859

Казеин

Э. Дрексель




Аргинин

1895

Вещество рога

С. Гедин




Гистидин

1896

Стурин,гистоны

А. Кессель




Цистин

1899

Вещество рога

К. Мёрнер




Валин

1901

Казеин

Э. Фишер




Пролин

1901

Казеин

Э. Фишер




Гидроксипролин

1902

Желатина

Э. Фишер




Триптофан

1902

Казеин

Ф.Гопкинс, Д, Кол




Изолейцин

1904

Фибрин

Ф.Эрлих




Метионин

1922

Казеин

Д. Мёллер




Треонин

1925

Белки овса

С. Шрайвер и др.




Гидроксилизин

1925

Белки рыб

С. Шрайвер и др.



















Для формирования современных представлений о структуре белка существенное значение имели работы по расщеплению белковых веществ протеолитическими ферментами. Одним из первых их использует Г. Мейснер. В 1850 г. К. Леман предлагает называть пептонами продукты разложения белков пепсином. Изучая этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц в 70-х годах прошлого столетия пришли к важному выводу, что пептоны образуются в результате гидролиза белков ферментом. Они были весьма близки к правильному толкованию таких экспериментов с позиций структурной химии, но, к сожалению, последнего шага на пути к теории строения белка сделать не сумели. Очень близок к истине был и А. Я. Данилевский, который в своей работе "Исследование состава, физического и химического строения продуктов распадения белковых веществ и генетических отношений между различными их видами" справедливо утверждал, что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу.

Дальнейшие структурные исследования белка, а также основополагающие работы Т. Курциуса по синтезу пептидов привели в конце концов к формулированию пептидной гипотезы, согласно которой белки построены из аминокислот, соединенных пептидными связями -СО-NH-. В 1902 Э. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот, основанный на переводе их в сложные эфиры, которые можно было подвергать фракционной перегонке, не опасаясь разложения. С помощью этого метода провел качественное и количественное определение продуктов расщепления белков и открыл аминокислоты валин, пролин и гидроксипролин. Позднее из аминокислот он получил продукты их конденсации, названные полипептидами. Последовательно синтезировал ди-, три- и т.д. пептиды, всего около 125. Один из них, состоящий из 18 аминокислот, долгое время оставался наиболее сложным из всех синтезированных органических соединений с известной структурой. Фишер установил механизм соединения аминокислот в линейные цепочки через образование пептидной связи (и ввел этот термин), разработал методы синтеза D- и L-аминокислот. Пептидная теория получила полное подтверждение в дальнейших исследованиях. Изучение строения белков было поставлено на прочную научную основу.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А.E. Мирски сформулировал теорию строения и функции белка. В 1936 г. он положил начало изучению атомной и молекулярной структуры белков и аминокислот (мономеров, из которых состоят белки) с применением рентгеновской кристаллографии.В 1942 г. Полингу и его коллегам, получив первые искусственные антитела, удалось изменить химическую структуру некоторых содержащихся в крови белков, известных как глобулины.В 1951 г. П. и Р.Б. Кори опубликовали первое законченное описание молекулярной структуры белков. Это был результат исследований, длившихся долгих 14 лет. Применяя методы рентгеновской кристаллографии для анализа белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и других биологических тканях, они обнаружили, что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой таким образом, что образуют спираль. Это описание трехмерной структуры белков ознаменовало крупный прогресс в биохимии.

Классификация белков.

Из-за относительно больших размеров белковых молекул , сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения , биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные , на гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; по биологической активности - на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки, сократительные белки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп.

Все белки принято делить на простые белки ,или протеины, и сложные белки , или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из остатков аминокислот. Они широко распространены в животном и растительном мире.

Гистоны

Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция -- регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).

Протамины

Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

Глютелины

Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.

Проламины

Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).
Протеиноиды

Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.
Альбумины

Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.
Глобулины

Молекулярная масса до 100 тыс.. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.
Фосфопротеины

Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.
Липопротеины
Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть -- липидами и их производными. Основная функция липопротеинов -- транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды.
Металлопротеины
Содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это -- железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Белковый компонент связан с металлом координационной связью.
Гликопротеины
^
Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы:
Истинные -- в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды. Протеогликаны -- построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).
^
Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.
Хромопротеины
Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.

Нуклеопротеины

Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами -- в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы -- это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки -- капсида.
  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   90

Скачать, 149.64kb.
Поиск по сайту:

Добавить текст на свой сайт


База данных защищена авторским правом ©ДуГендокс 2000-2014
При копировании материала укажите ссылку
наши контакты
DoGendocs.ru
Рейтинг@Mail.ru
Разработка сайта — Веб студия Адаманов